kcat:Kcat和Ks为什么缩写成这样？

1.Kcat和Ks为什么缩写成这样？

Kcat：catalytic催化的，而常数经常用K表示。 Ks必须提到Km，m指Michaelis & Menten，1913年推出米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。Ks大概是从方程中矩阵S来的。两种类型的酶。

2.如何正确算出Kcat的单位

1、NADH和NADPH同为烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，前者是氧化态度，NAD+ + H+ + 2e- = NADH NADP+ + H+ + 2e- = NADPH他们都是辅酶，用来实现电子传递. 基本上涉及到氧化还原的反应都用得到，2、比活力是描述酶纯度。酶的比活力（specific activity）代表酶制剂的纯度。根据国际酶学委员会规定比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。对于同一种酶来说，表示酶的纯度愈高。3、鱼藤酮：抗霉素A：第三位点。能够抑制第一位点的有异戊巴比妥、粉蝶霉素A、鱼藤酮等；能够抑制第二位点的有抗霉素A和二巯基丙醇；能够抑制第三位点的有CO、H2S和CN-、N3-。CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+，而CO和H2S主要抑制还原型Cytaa3-Fe2+。Km比值是酶专一性常数或对不同底物的优先权的一种衡量。当两种底物以相同浓度竞争同一种酶的活性部位时，它们转变成产物的速度比值是与它们的kcat /Km比值相等的。由于对每种底物来说，反应速度υ＝（kcat /Km）[E][S]，而[E]和[S]又是相同的，Km比值大者的底物是酶优先选择的对象。υ(S1)/υ(S2)＝（kcat /

3.请教酶的Kcat 计算

我的意思是酶催化越快就越大Kcat称为催化常数,表示酶的催化速率越高。与酶本身性质有关Km是酶的特征常熟，与酶本身性质有关，与酶浓度没关。ph等因素会改变其大小，Km越小说明此时底物结合最紧密Vmax与什么有关？与底物浓度和抑制剂有关Vmax，不一定啊正常条件下由酶性质和底物浓度决定，过量的底物浓度才能达到Vmax，受抑制剂影响的话，竞争性抑制剂Vmax不变，Km变大。

4.Kcat/Km怎么算

而常数经常用K表示。Ks必须提到Km，1913年推出米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。

5.Kcat, Km,Vmax这些分别跟哪些因素相关？

我的意思是酶催化越快就越大 Kcat称为催化常数,表示酶的催化速率越高。与酶本身性质有关Km是酶的特征常熟，与酶本身性质有关，与酶浓度没关。ph等因素会改变其大小，Km越小说明此时底物结合最紧密 Vmax与什么有关？与底物浓度和抑制剂有关Vmax，不一定啊正常条件下由酶性质和底物浓度决定。

6.Kcat/Km为什么是较好的催化效率指标？请回答的详细一点，并与其他的指标做简单的对比，谢谢～！

生理条件下S <<代入米氏方程 v = kcat [E] [S] /Km得出：v = kcat /Km[E][S]kcat /Km为[E]和[S]反应形成产物的表观二级速度常数。

7.Km与Kcat/Km,哪个参数更好地反应了酶的底物专一性？为什么？

km值越小跟底物亲和力越高