酶的活性:酶活性调节的两种方式

1.酶活性调节的两种方式

酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，从而可对这一反应进行调节。放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。

2.何谓酶的活性中心，活性中心包括哪些部分

酶的活性中心是酶分子中能够直接与底物分子结合，酶的底物靠此部位结合到酶分子上；底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化。组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团。而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分。1）化学修饰法观察酶分子被一定的化学试剂修饰前后酶活性的变化情况，推断该基团是否为活性中心的功能基团。如胰凝蛋白酶与二异丙基氟磷酸（DIFP）作用即会失去活性。DIFP能与酶分子中的Ser残基共价结合，这表明Ser 195是胰凝乳蛋白酶活性中心的组成部分。2）亲和标记法是使用一个能与酶的活性中心特异结合的正常底物类似物作为活性部位基团的标记试剂。该类似物不能为酶所催化而发生化学反应。

3.影响酶活性的因素

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。我们一起来看看上述影响因素中有哪些会影响酶的活性。1.酶的浓度假设一分子的唾液淀粉酶，在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。2.底物浓度底物在较低浓度范围内，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，我们认为底物浓度不影响酶的活性。3.PH和温度对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。PH和温度均影响酶的活性。4.抑制剂和激活剂这类影响因素虽然在教材中没有提到，第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。调节酶的浓度酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。调节酶的活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，反馈抑制调节许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上。

4.影响酶活性的因素有？

酶的活性 酶活力的大小可以用在一定条件下每次反应的速度来表示，就表明酶活力愈高。酶活力的大小用酶活性单位（U，1个酶活力单位是指在25℃、测量的最适条件（指最适pH、温度等）下，1分钟内能引起1微摩尔底物转化的酶量。比活性（specific activity）是指每毫克蛋白中所含干扰素的活性单位。国内标准是指在人羊膜传代细胞（WISH）被疱疹病毒进攻时，能保护一半的细胞不被攻击的干扰素稀释度的倒数。将1毫克干扰素稀释到300万分之一的浓度时，它能使试验所用的人羊膜传代细胞中有一半没有被疱疹病毒所杀灭，此时所用干扰素的活性为300万单位。

5.酶的活性、比活性、纯化倍数、得率的定义和作用？

酶的活性 酶活力的大小可以用在一定条件下每次反应的速度来表示，反应速度愈快，就表明酶活力愈高。酶活力的大小用酶活性单位（U，active unit）的多少来表示。按照国际酶学会议的规定，1个酶活力单位是指在25℃、测量的最适条件（指最适pH、温度等）下，1分钟内能引起1微摩尔底物转化的酶量。比活性（specific activity）是指每毫克蛋白中所含干扰素的活性单位。活性单位：国内标准是指在人羊膜传代细胞（WISH）被疱疹病毒进攻时，能保护一半的细胞不被攻击的干扰素稀释度的倒数。例如，将1毫克干扰素稀释到300万分之一的浓度时，它能使试验所用的人羊膜传代细胞中有一半没有被疱疹病毒所杀灭，此时所用干扰素的活性为300万单位。比活性是单位重量（mg）蛋白样品中所含酶的活性单位，随着酶的逐步纯化其比活性逐步升高，可借以鉴定酶的纯化程度和纯化步骤的正确性。表示方法：每mg蛋白质具有酶的活性单位得率=实际生成量/理论生成量

6.酶的活性与酶促反应速率有什么关系

酶的活性与酶促反应速率没有关系。酶的活性说的是酶本身的特性：酶促反应速率说的是酶的催化作用。底物浓度增加时酶促反应速率加快，但当底物浓度增加时酶的活性不会有变化。酶的活性跟底物浓度没有关系，这两者只会影响酶促反应的反应速率。pH影响酶活性的主要原因过酸、过碱影响了酶分子的结构，温度对酶促反应速度的影响：化学反应的速度随温度增高而加快，酶受热变性的因素占优势，常将酶促反应速度最大的某一温度范围，称为酶的最适温度。人体内酶的最适温度接近体温，若将酶加热到60℃即开始变性，酶的变性不可逆。抑制剂的作用：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂，抑制剂通常是小分子化合物，但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂。酶的抑制剂分类：酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，其抑制作用不能够用透析，可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，其抑制作用可以通过透析、超滤等手段解除。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂等。激活剂的作用：

7.酶的活性中心有何特征

活性中心是由酶分子中少数几个残基构成的，甚至位于不同的肽链上，酶的分子中存在有许多功能基团例如，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团(essential group)。扩展资料活性中心的氨基酸按功能可分为底物结合部位和催化部位。前者负责识别特定的底物并与之结合。它们决定了酶的底物专一性。底物的敏感键在此被切断或形成新键，有些基团既有底物结合功能又有催化功能。Koshland将酶分子中的残基分为四类：接触残基负责底物的结合与催化，辅助残基起协助作用，结构残基维持酶的构象，非贡献残基的替换对活性无影响。