酶活性:酶活性调节的两种方式

1.酶活性调节的两种方式

酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为催化部位，一个为调节部位。扩展资料：酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。一般用放射性同位素标记底物，在反应进行到一定程度时，分离带放射性同位素标记的产物并进行测定，就可测知反应进行的速度。常用的同位素有3H，14C，32P，35S，131I等。如脲酶，将底物尿素用14C标记，产生的带放射性的CO₂气体可用标准计数法进行测定。参考资料来源：百度百科——酶活性

2.酶活性指什么？

酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，就会导致代谢紊乱，酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。酶的活性受抑制剂可调节：酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，从而可对这一反应进行调节。此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。扩展资料酶活性测定方法：测定完成一定量反应所需的时间，如α-淀粉酶的活力测定。因为碘对淀粉呈现蓝色反应，当淀粉溶液中加入淀粉酶后，碘的蓝色反应消失而呈现红棕色；碘对淀粉颜色反应消失的时间可表示淀粉酶活力的大小。碘对淀粉颜色反应消失花的时间越短，表示酶的活力越高。

3.影响酶活性的因素有？

1、酶浓度酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，底物转化的速度越快。当酶浓度很高时，2、底物浓度在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。3、温度各种酶在最适温度范围内，酶促反应速度最大。酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。最适温度在60℃以下的酶，酶的催化作用完全丧失。4、pH酶在最适pH范围内表现出活性，都会降低酶活性。一方面会改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；另一方面过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，5、激活剂能激活酶的物质称为酶的激活剂。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。

4.影响酶活性的因素

酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为调节部位。酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。一般用放射性同位素标记底物。

5.PH对酶活性有什么影响？

酶在最适pH范围内表现出活性，都会降低酶活性。改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。酶的化学本质是蛋白质或RNA，可分为单纯酶和结合酶。酶的催化效率比无机催化剂更高，一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量；4、温和性：

6.何谓酶的活性中心，活性中心包括哪些部分

酶的活性中心是酶分子中能够直接与底物分子结合，酶的底物靠此部位结合到酶分子上；底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化。组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团。而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分。1）化学修饰法观察酶分子被一定的化学试剂修饰前后酶活性的变化情况，推断该基团是否为活性中心的功能基团。如胰凝蛋白酶与二异丙基氟磷酸（DIFP）作用即会失去活性。DIFP能与酶分子中的Ser残基共价结合，这表明Ser 195是胰凝乳蛋白酶活性中心的组成部分。2）亲和标记法是使用一个能与酶的活性中心特异结合的正常底物类似物作为活性部位基团的标记试剂。该类似物不能为酶所催化而发生化学反应，却能与酶的特定基团发生共价结合使酶失活。当用C14 标记的TPCK与胰凝乳蛋白酶一起保温时。

7.生物化学中酶活性调节的主要方式有哪3种

生物化学中酶活性调节的主要方式有：1、调节酶的浓度：诱导或抑制酶；2、通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞以此来调节酶活性；3、反馈抑制调节酶活性：许多小分子物质的合成是；成的第一步的酶，往往被他们终端产物抑制。酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。