酶活:酶活性指什么？

1.酶活性指什么？

酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，就会导致代谢紊乱，酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。酶的活性受抑制剂可调节：酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，从而可对这一反应进行调节。此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。扩展资料酶活性测定方法：测定完成一定量反应所需的时间，如α-淀粉酶的活力测定。因为碘对淀粉呈现蓝色反应，当淀粉溶液中加入淀粉酶后，碘的蓝色反应消失而呈现红棕色；碘对淀粉颜色反应消失的时间可表示淀粉酶活力的大小。碘对淀粉颜色反应消失花的时间越短，表示酶的活力越高。

2.影响酶活性的因素

影响酶促反应的因素常有：酶的浓度、底物浓度、PH、温度、抑制剂、激活剂等。1.酶的浓度假设一分子的唾液淀粉酶，在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。2.底物浓度底物在较低浓度范围内，底物与酶结合的速率就越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，我们认为底物浓度不影响酶的活性。3.PH和温度对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。PH和温度均影响酶的活性。4.抑制剂和激活剂这类影响因素虽然在教材中没有提到，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。同底物和酶复合体结合，其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。调节酶的浓度酶浓度的调节主要有两种方式，一种是调节酶的降解。调节酶的活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，反馈抑制调节许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶。

3.酶活力的常用测定方法？

酶在最适pH范围内表现出活性，都会降低酶活性。改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。酶的化学本质是蛋白质或RNA，可分为单纯酶和结合酶。酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量；4、温和性：

4.PH对酶活性有什么影响？

酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。人体中的大部分酶所处环境的pH值越接近7，催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在pH值为1~2的环境中，胰蛋白酶的最适pH在8左右。酶的化学本质是蛋白质或RNA，因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。扩展资料酶反应的特点：1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在生物体中的酶远远大于这个数量；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的；5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等；6、易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。参考资料来源：百度百科——酶

5.影响酶活性的因素有？

1、酶浓度酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，底物转化的速度越快。当酶浓度很高时，2、底物浓度在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。3、温度各种酶在最适温度范围内，酶促反应速度最大。酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。最适温度在60℃以下的酶，大部分酶被破坏，酶的催化作用完全丧失。4、pH酶在最适pH范围内表现出活性，都会降低酶活性。一方面会改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；另一方面过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。5、激活剂能激活酶的物质称为酶的激活剂。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。

6.酶活性调节的两种方式

酶活性调节的两种方式：共价调节和别构调节。共价调节酶是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，从而调节酶活性。共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。有些酶分子在空间至少有两个不同的部位，一个为调节部位。酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。放射测量法是酶活力测定中较常用的一种方法。一般用放射性同位素标记底物，在反应进行到一定程度时。

7.请解释什么是酶的活力和酶的比活力，并说

酶的活力：酶的活力是指酶催化某一化学反应的能力，活力大小可以用一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示。活力单位（IU）：